Παρακαλώ χρησιμοποιήστε αυτό το αναγνωριστικό για να παραπέμψετε ή να δημιουργήσετε σύνδεσμο προς αυτό το τεκμήριο:
https://hdl.handle.net/123456789/538| Τύπος: | Ανακοίνωση σε συνέδριο |
| Τίτλος: | Atomic level investigation of Arkadia’s selectivity and specificity towards E2 enzymes |
| Συγγραφέας: | [EL] Μαρούσης, Κωνσταντίνος [EL] Μπίρκου, Μαρία[EN] Birkou, Maria [EL] Asimakopoulou, Antonia [EL] Σπυρούλιας, Γεώργιος[EN] Spyroulias, Georgios |
| Ημερομηνία: | 27/08/2019 |
| Περίληψη: | Ubiquitination and proteasome-dependent degradation of proteins is a major regulatory mechanism of protein function in eukaryotic cells[1]. The covalent attachment of ubiquitin to substrates occurs through the recruitment of three enzymes: a ubiquitin-activating enzyme E1, an E2 ubiquitin-conjugating enzyme and an E3 ubiquitin ligase. The E2 and E3 enzymes are the key components in the ubiquitin pathway, as they are responsible for substrate recognition and ubiquitination[2]. The ubiquitin pathway is very versatile. An E3 ubiquitin ligase may recognize multiple substrates. Even though an E2 enzyme can recognize different E3s, an E3 enzyme can recognize only few E2s. This specific interaction of E2 with E3 enzymes determines the ubiquitination activity of E3[3]. Arkadia and Arkadia2C E3 Ubiquitin ligases act via their C-terminal RING domains as positive regulators of the TGF-β and BMP pathway, respectively[4]. Titrations experiments of Arkadia and Arkadia2C with their natural E2 enzyme UbcH5B revealed their interaction properties, thus the investigation of the ability to interact with other E2 enzymes is necessary in order to identify the specificity of Arkadia’s enzymatic functionality. In the present study, UbcH7 was expressed in high yield and its ability to interact with Arkadia and Arkadia2C was studied. NMR titrations experiments were performed, as well as biochemical tests, in order to determine the capability of this E2 enzyme to interact with Arkadia and Arkadia2C E3 enzymes. This study provides further insight into the selectivity and specificity of interactions between E2 and E3 enzymes in the ubiquitin pathway. |
| Γλώσσα: | Αγγλικά |
| Τόπος δημοσίευσης: | Berlin, Germany |
| Σελίδες: | 1 |
| Θεματική κατηγορία: | [EL] Επιστήμες Υγείας[EN] Health Sciences |
| Λέξεις-κλειδιά: | Arkadia; e2 enzymes |
| Κάτοχος πνευματικών δικαιωμάτων: | © by the author(s) |
| Διατίθεται ανοιχτά στην τοποθεσία: | https://conference.euroismar2019.org/event/1/contributions/738/contribution.pdf |
| Ηλεκτρονική διεύθυνση του τεκμηρίου στον εκδότη: | https://conference.euroismar2019.org/event/1/contributions/738/ |
| Όνομα εκδήλωσης: | EUROISMAR 2019 |
| Τοποθεσία εκδήλωσης: | Berlin, Germany |
| Ημ/νία έναρξης εκδήλωσης: | 25/08/2019 |
| Ημ/νία λήξης εκδήλωσης: | 30/08/2019 |
| Σημειώσεις: | NSRF 2014-2020 "Support researchers with emphasis on young researchers” iNEXT, EU H2020 Grant No 653706 |
| Εμφανίζεται στις συλλογές: | Ερευνητικές ομάδες |
Αρχεία σε αυτό το τεκμήριο:
| Αρχείο | Περιγραφή | Σελίδες | Μέγεθος | Μορφότυπος | Έκδοση | Άδεια | |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| poster_EuroIsmar_2019.pdf | poster | 1 σελίδες | 710.91 kB | Adobe PDF | Του συγγραφέα (post-refereeing) |  | Δείτε/ανοίξτε |